プロテアーゼ

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プロテアーゼ(Protease、EC 3.4群)とはペプチド結合加水分解酵素の総称。広義のペプチダーゼ(Peptidase)のこと。タンパク質ペプチド加水分解酵素。ヒトでは小腸上皮細胞から分泌する。

目次

[編集] 機能

アミノ酸ペプチド結合によって鎖状に連結したペプチド(一般に100残基未満、比較的分子量が小さい)やタンパク質(一般に100残基以上、比較的分子量が大きい)のペプチド結合を加水分解する酵素で、様々な種類のものが、生理的役割として、栄養吸収、タンパク質の廃棄とリサイクル、生体防御、活性の調節、などの幅広い分野で働いている。

[編集] 分類

プロテアーゼの分類は歴史的に様々な変遷を経ている。今日では切断位置によるエキソペプチダーゼないしはエンドペプチダーゼの分類が広く用いられる[1]

  • 分解の位置による分類
    • エキソペプチダーゼタンパク質ペプチド鎖の配列末端から(およそ1〜2アミノ酸残基ずつ)切り取るタイプのもの。
    • エンドペプチダーゼ– タンパク質・ペプチド鎖の配列中央を切断するタイプのもの。
  • 基質による分類
    • プロテイナーゼ(Proteinase)– タンパク質を分解するもの。
    • (狭義の)ペプチダーゼ(Peptidase)– より分子量の小さな合成ペプチドなどを分解するもの[1]
  • 触媒機構による分類
    • セリンプロテアーゼキモトリプシン(chymotrypsin)、スブチリシン(subtilisin)など。
    • アスパラギン酸プロテアーゼ(酸性プロテアーゼ)(aspartic protease)– ペプシン、カテプシンD(cathepsin D)、HIVプロテアーゼなど。
    • 金属プロテアーゼ(metallo protease)– サーモリシン(thermolysin)など。
    • システインプロテアーゼ(cysteine protease)– パパインカスパーゼなど。
    • この他にもプロテアソ−ム(proteasome)で知られるようになったN-末端スレオニンプロテアーゼ(N-terminal threonine protease)やグルタミン酸プロテアーゼ(glutamic protease)などが新たに見つかっている。

古くはタンパク質を基質にするものを「プロテイナーゼ」、合成ペプチドを基質にするものを「ペプチダーゼ」としていたが、分類の境界が不明瞭である。現在のエンドペプチダーゼには従来プロテイナーゼに分類されていた大半の酵素が含まれ、エキソペプチダーゼには従来ペプチダーゼに分類されていたものの多くが属する。

エキソペプチダーゼのうち、基質のN末端から1残基ずつ切断する酵素をアミノペプチダーゼ、C末端側から1残基ずつ切断する酵素をカルボキシペプチダーゼと呼ぶ。

ペフチダーゼのうち、アルカリ性領域に至適pHを持つものは、洗剤補助剤として日用品に利用されるため、アルカリ(性)プロテアーゼとよばれることがある。

[編集] 基質特異性

プロテアーゼには切断する配列をあまり選ばない(基質特異性が低い)ものや、特定のタンパク質・ペプチドの特定の部位だけを特異的に切断するという切断する配列に対する高度な選択性を持つ(基質特異性が高い)タイプのものがある。ペプシン(pepsin)やキモトリプシン(chymotrypsin)などが前者の、ケキシン(Kexin)やフューリン(Furin)のようなプロセッシングプロテアーゼ、Xa因子のような血液凝固因子などが後者の例として典型的なものである。前述のHIVプロテアーゼはその基質特異性故にHIV治療の重要な標的となり、阻害剤による治療が大きな成果を上げている。

[編集] 植物

植物には、プロテアーゼを豊富に含むものがある。

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  1. ^ 「プロテアーゼ」、『岩波生物学辞典』第4版、岩波書店、1996年。

[編集] 関連項目

[編集] 外部リンク

最終更新 2009年11月29日 (日) 02:10 (日時は個人設定で未設定ならばUTC)。
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